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Las proteínas priónicas ocasionan enfermedades neurodegenerativas

Prionic proteins cause neurodegenerative disorders
The Nobel Chemistry Laureate, Kurt Wüthrich, visited UNAM

ROSA MA. CHAVARRÍA

Kurt Wüthrich, Premio Nobel de Química 2002, visitó la UNAM

En la UNAM, el Premio Nobel de Química 2002, Kurt Wüthrich, afirmó que la nueva visión que se tiene de las proteínas permite conocer a las macromoléculas priónicas que ocasionan padecimientos neurodegenerativos como las enfermedades de Alzheimer y Parkinson y el síndrome Creutzfeldt–Jacob, conocido como el mal de las vacas locas.
Ciertas proteínas, recalcó, tienen un papel importante en la infección y proliferación viral. Por ello, la determinación estructural de éstas y el conocimiento de su dinámica son elementos esenciales en la elaboración de antivirales efectivos.

Kurt Wüthrich convivió con los alumnos.
Foto: Marco Mijares.

También, destacó, permiten determinar qué tan cerca se está en la biología estructural para resolver las preguntas relacionadas con los padecimientos que generan.

En su tercera visita a México en los últimos 40 años, el científico suizo ofreció la conferencia magistral, La Visión de Resonancia Magnética Nuclear (RMN) en las proteínas: Qué Vemos Cuando Estudiamos una Proteína, en la Facultad de Química, acompañado por su titular, Eduardo Bárzana García, Sus aportaciones al uso de la técnica de Resonancia Magnética Nuclear (RMN) para el estudio de moléculas de origen biológico de gran tamaño han abierto posibilidades de avance en la investigación de distintas enfermedades, el desarrollo de biofármacos de origen biológico, así como en diversos ámbitos de la biotecnología, incluidos los relacionados con la agricultura.

Esta técnica permite profundizar en el conocimiento del funcionamiento, interacción y plegamiento de las proteínas para modificarlas o manipularlas, lo que puede aplicarse en cualquier proceso biológico y en el desarrollo de fármacos e insecticidas.

Wüthrich especificó que este conocimiento es fundamental, porque muchos padecimientos neurodegenerativos –entre los más conocidos; las enfermedades de Alzheimer y Parkinson, el síndrome Creutzfeldt–Jakob (equivalente en el ganado a la enfermedad de las vacas locas), la Corea de Huntington y la esclerosis amiotrófica lateral–, están relacionados con el mal plegamiento de ciertas proteínas (priones) o su agregación.

Otros problemas de salud que se pensaba no tenían relación con este fenómeno, como la diabetes tipo II y el cáncer, también comparten como característica patológica la presencia de depósitos de proteínas mal plegadas y agregadas, abundó.

Por ello, aseveró, entender a fondo el plegamiento de las proteínas podría contribuir también al desarrollo de biofármacos, que en muchos casos enfrenta el problema de la agregación proteica no deseada.

El Premio Nobel presentó un panorama general sobre el estudio de las proteínas y, en específico, sobre sus investigaciones. Mencionó dos métodos para conocer a nivel de resolución atómica la estructura de estas macromoléculas.

Uno de estos métodos utiliza la difracción de rayos X, útil para analizar cristales de proteínas, desde 1957. El otro es la RMN, que permite conocer la estructura tridimensional de proteínas en solución acuosa, accesible desde 1984.

Si la proteína es investigada con ambos métodos: cristalizada y en solución, por lo general se obtiene el mismo resultado, con excepción de ciertas áreas superficiales que son afectadas por el ambiente en los dos tipos. Más adelante, señaló que el primer tratamiento para el sida se basó en la biología estructural; es decir, en el conocimiento de la proteína sobre la quehabría de incidir el fármaco específico.

Asimismo, consideró como un reto conocer la forma en que las enfermedades transmitidas por priones comienzan, cuál es la función de la proteína priónica en un organismo sano, cuándo todavía no está en su forma patogénica, y cómo empieza a desarrollarse el padecimiento.

Se trata, precisó, de enfermedades que, en su forma genérica, se conocen como encefalopatías espongiformes, por la forma en que dejan el cerebro.

Hizo hincapié en la necesidad de continuar el avance para desarrollar nuevas técnicas en la RMN, a fin de obtener mejores resultados.

Antes, la profesora de la Facultad de Química, Rosario Muñoz Clares, detalló que cuando la célula produce una proteína lo hace de manera desplegada. “La proteína es un polímero que debe adquirir una estructura tridimensional funcional, en un proceso que se conoce como plegamiento. Entender este paso dinámico, dijo, es actualmente un problema central de la biología”.

El método del Nobel de Química 2002, llamado de Asignación de acoplamientos entre átomos a larga distancia, remarcó, puede ser aplicado para entender y ayudar a curar las enfermedades virales, porque las proteínas de los virus interactúan específicamente con componentes de las células hospederas: se introducen en ellas y se aprovechan de sus recursos para completar su ciclo de vida, en cuyo proceso la célula sufre daños que resultan en un padecimiento.

Artículo publicado en Gaceta UNAM, Número 4064, 14 de abril de 2008.

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