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El plegamiento de proteínas posibilita curar males degenerativos

Protein binding makes possible to cure degenerative diseases
Might help generate a drug to cure or control these type of diseases

Permitiría generar algún medicamento que cure o controle este tipo de enfermedades

Laura Romero

Entender el proceso de plegamiento de las proteínas abre la posibilidad para una cura de los males degenerativos que tanto afectan a la humanidad, lo que significaría dar un paso gigantesco, afirmó Leopoldo García-Colín, doctor Honoris Causa por la UNAM.


Leopoldo García-Colín. Foto: Francisco Cruz.

El también miembro de El Colegio Nacional expuso que si se comprende cómo ocurre esta actividad podrá discernirse cuántos o de qué forma pueden ser los defectos y, en consecuencia, averiguar si existe una medicina de carácter molecular que incida directamente, y si no cura el mal, por lo menos lo controle, en beneficio de 20 millones de personas en el mundo.

En la conferencia Doblamiento de Proteínas y la Transición Vítrea, efectuada en la Facultad de Química, donde estuvo acompañado por Eduardo Bárzana García, director de esa entidad, el investigador nacional recordó que en 1906 Alois Alzheimer descubrió que en el cerebro de una paciente había dos tipos de depósitos anormales: manchas cafés –o madejas fibrilares que provienen del doblamiento defectuoso de una proteína llamada amiloide beta– y azules.

En este mismo espacio, explicó que los procesos de doblamiento de una proteína y de formación de un vidrio están fuertemente relacionados. “A pesar de que parecerían ser distintos, hay enorme evidencia experimental que muestra que están correlacionados”.

El científico detalló que hay una dinámica para gobernar los átomos que forman ambos sistemas: aminoácidos en el primer caso, y desde moléculas de alcohol hasta de metales respecto de los alcoholes y vidrios metálicos, respectivamente.

Se sospecharía que esa mecánica debería ser distinta porque son materiales diferentes. No obstante, precisó, hay algo en común y eso no se entiende todavía.

Señaló que el estudio de la transición vítrea es apoyado por las industrias alimenticia y farmacéutica, porque hace alrededor de 20 años se descubrieron tardígrados, del género de los artrópodos, que viven en el desierto. “Cuando llega la época de frío, ellos mismos se impregnan de una capa vítrea; así están por seis meses y cuando regresa la época de calor, dicho revestimiento se derrite y recuperan su motilidad”.

Los interesados en encontrar nuevos conservadores para comestibles y medicinas han sido fuertemente atraídos por ese hecho; son los sectores más atentos en dicho proceso, junto con el de fabricación de vidrios especiales para transbordadores, entre otros, apuntó.

El también químico por la UNAM se refirió a una propuesta orientada a entender mejor la relación común entre vidrios y proteínas, para darle una forma más accesible para el interesado en el problema de forma general; es un paso más para comprender mejor esa dinámica.

Antes, indicó que el problema de la transición vítrea se originó en la primera década del siglo pasado, en Alemania, y se relacionó con encontrar cierto tipo de sistemas que, se sospechaba, violaban la tercera ley de termodinámica, uno de cuyos principios pretende establecer un criterio para explicar cómo se comporta la materia cerca del cero absoluto.

Puntualizó que un líquido cuya viscosidad comienza a aumentar a medida que se enfría (como el glicerol o el etilenglicol), cuando pasa por la temperatura de congelación llega a un punto donde se forma una sustancia semejante a los sólidos.

Con ello impide que la movilidad de las moléculas sea grande y retarda el proceso, de manera que en materiales con enlaces débiles llega un momento en que las funciones termodinámicas no pueden ajustarse en valor a los estados de equilibrio y se desvían, de manera que pasa de una fase estable a otra donde se forma el vidrio. Eso se conoce como la paradoja de Kauzmann, aún no resuelta.

En tanto, las proteínas se comportan casi como vidrios cuando se someten a experimentos semejantes. Resultados señalan que hay una correlación entre las propiedades de ambos. Aquellas se forman en las células vivas como una consecuencia de la interacción del ácido ribonucleico y desoxirribonucleico; las moléculas que las forman son los 20 aminoácidos naturales, aclaró.

García-Colín concluyó que una proteína tridimensional no puede realizar sus funciones biológicas; para que las ejerza tiene que plegarse en una estructura tridimensional. De ahí la importancia de conocer ese proceso.

Artículo publicado en Gaceta UNAM, Número 4014, 20 de septiembre de 2007.
Gaceta UNAM

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